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YASUJIMA Tomoya

    Graduate School of Pharmaceutical Sciences Department of Biopharmaceutics　Associate Professor
Contact： yasujimaphar.nagoya-cu.ac.jp
Last Updated :2025/04/29

Researcher Information

J-Global ID

Research Interests

  • 薬物動態   トランスポーター   

Research Areas

  • Life sciences / Clinical pharmacy

Academic & Professional Experience

  • 2023/06 - Today  Nagoya City UniversityGraduate School of Pharmaceutical Sciences Department of BiopharmaceuticsAssociate Professor
  • 2018/04 - 2023/05  Nagoya City UniversityGraduate School of Pharmaceutical Sciences, Department of Biopharmaceutics講師
  • 2019/10 - 2020/04  カリフォルニア大学アーバイン校医学部特別研究員
  • 2015/02 - 2018/03  Nagoya City UniversityGraduate School of Pharmaceutical Sciences, Department of Biopharmaceutics助教
  • 2013/01 - 2015/01  National Institute of Environmental Health Sciences (NIEHS, NIH)PharmacogeneticsVisiting Fellow
  • 2012/04 - 2012/12  Nagoya City UniversityGraduate School of Pharmaceutical Sciences日本学術振興会特別研究員（PD）
  • 2011/04 - 2012/03  Nagoya City UniversityGraduate School of Pharmaceutical Sciences日本学術振興会特別研究員（DC2）

Education

  • 2009/04 - 2012/03  Nagoya City University  Graduate School of Pharmaceutical Sciences  博士後期課程
  • 2007/04 - 2009/03  Nagoya City University  Graduate School of Pharmaceutical Sciences  博士前期課程
  • 2003/04 - 2007/03  Nagoya City University  Medicin  Medicin

Association Memberships

  • THE ACADEMY OF PHARMACEUTICAL SCIENCE AND TECHNOLOGY, JAPAN   THE JAPANESE SOCIETY FOR THE STUDY OF XENOBIOTICS   THE PHARMACEUTICAL SOCIETY OF JAPAN   

Published Papers

Books etc

  • 【高尿酸血症Update】尿酸の全身動態を支配する代謝酵素・トランスポーター
    保嶋 智也; 湯浅 博昭 (Single work)日本腎臓病薬物療法学会誌 2022/08
  • 【生活習慣と免疫異常】痛風の分子病態
    保嶋智也; 湯浅博昭 臨床免疫・アレルギー科 2022/06

Industrial Property Rights

  • 特願2017-152034:小腸上皮細胞特異的な尿酸トランスポーター及びその利用  
    湯浅 博昭, 保嶋 智也, 井上 勝央, 山本 俊輔

Awards & Honors

  • 2018 The Academy of Pharmaceutical Science and Technology, Japan (APSTJ) The APSTJ Global Education Seminar Presentation Award 2018
     
    受賞者: YASUJIMA Tomoya
  • 2011 American Society for Pharmacology and Experimental Therapeutics (ASPET, USA) James R. Gillette Drug Metabolism Best Paper of 2010
     
    受賞者: YASUJIMA Tomoya
  • 2010 第5回トランスポーター研究会年会 優秀発表賞
     
    受賞者: 保嶋 智也

Research Grants & Projects

  • 日本学術振興会：科学研究費助成事業
    Date (from‐to) : 2023/04 -2026/03 
    Author : 湯浅 博昭; 保嶋 智也; 山城 貴弘
  • Japan Society for the Promotion of Science：Grants-in-Aid for Scientific Research
    Date (from‐to) : 2023/04 -2026/03 
    Author : 山城 貴弘; 湯浅 博昭; 保嶋 智也
  • Japan Society for the Promotion of Science：Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
    Date (from‐to) : 2020/04 -2023/03 
    Author : 湯浅 博昭; 保嶋 智也; 山城 貴弘
     
    細胞膜で働く新規ポリアミントランスポーターとして見出されたpolyamine transporter 1 (PAMT1)の分子機能解析において、一過性発現系COS-7細胞でのヒトPAMT1によるspermidine輸送に対する生体内因性ポリアミン類（spermine、putrescine、agmatine、cadaverine）の特異的阻害効果がみられ、それらがPAMT1の基質となっている可能性が示唆された。一方、カチオン性生理活性物質群（histamine、thiamine等）、カチオン性薬物群（cimetidine、diphenhydramine等）は阻害効果を示さず、PAMT1に対する親和性はないとみられた。以上の結果は、PAMT1がポリアミン類に対する特異性の高いトランスポーターであり、その細胞内取込の制御において生理的に重要な役割を有している可能性を示唆するものである。 また、LNCaP細胞（前立腺モデル細胞）において、ポリアミン取込誘導効果が知られているアンドロゲン類（testosterone、dihydrotestosterone）の影響を検討した結果、何れについても、PAMT1のmRNA発現及びspermidine取込を上昇させる傾向が認められた。引き続いての検証を要するが、PAMT1のポリアミントランスポーターとしての生理的役割を示唆する知見である。 他のポリアミントランスポーター等の探索にも平行して取組んだ。ポリアミントランスポーターを見出すことはできなかったが、腎尿細管上皮細胞で働くアニオントランスポーターとして知られるorganic anion transporter 10（OAT10）が核酸代謝等に関わる生理活性物質であるorotateに対する輸送活性を持つことが新たに見出され、その再吸収に関与している可能性が示唆された。
  • Japan Society for the Promotion of Science：Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
    Date (from‐to) : 2020/04 -2023/03 
    Author : 保嶋 智也; 湯浅 博昭; 山城 貴弘
     
    生体における尿酸結晶の可溶化機構がリソソームに存在するとの観点から申請者らが同定した新規トランスポーターlysosomal urate efflux transporter 1（LUET1）の詳細な機能解析を行った。解析には、前年度に確立した細胞膜局在型LUET1（LUET1-LLAA）を利用した簡易評価系を採用した。 まず、LUET1を介した尿酸輸送は顕著な飽和性を示し、Michaelis-Menten式にあてはめ計算を行ったところ親和性を示すKmは0.98 mMと算出された。この値は、尿酸の溶解度に近いことから、リソソーム内に取り込まれた尿酸結晶を効率的に可溶化させるには、有利な機能的性質であると考えられる。また、既知の尿酸トランスポーターやアニオントランスポーターの典型的な阻害剤（benzbromarone、probenecid、DIDS、PAHなど）は、LUET1の尿酸輸送に対して臨床上問題となるような強い阻害効果は認められなかった。 さらに、LUET1の一塩基多型は、難病を含めた様々な疾患を誘発することが報告されている。そこで、現在までに疾患の発症と関連していると報告されている19個の一塩基多型を導入したLUET1を作製し、尿酸の輸送活性を検討した。その結果、すべての一塩基多型で有意な尿酸輸送活性の低下が見られ、そのうちの17個については、ほぼ尿酸輸送活性を消失していた。LUET1の一塩基多型に起因した疾患の発症と血中尿酸レベルの因果関係については現在までに不明であることから、そのメカニズムの解明は、今後の重要な検討課題である。
  • Japan Society for the Promotion of Science：Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Early-Career Scientists
    Date (from‐to) : 2018/04 -2020/03 
    Author : Tomoya Yasujima
     
    In this project, I performed a detailed functional analysis of the novel lysosomal multivitamin transporter 1 (LMVT1). As a result, it was considered that LMVT1 may be involved in efflux transport of various vitamins including pyridoxine from lysosome in acidic environment to cytoplasm in neutral pH environment. As a mechanism of intracellular accumulation of pyridoxine, it is suggested that the pyridoxine pool system in lysosomes is equipped, and LMVT1 may have a role as a pathway for supplying pyridoxine to the cytoplasm.
  • Japan Society for the Promotion of Science：Grants-in-Aid for Scientific Research Fund for the Promotion of Joint International Research (Fostering Joint International Research (A))
    Date (from‐to) : 2018 -2020 
    Author : Yasujima Tomoya
     
    As a result of detailed functional analysis of the novel transporter lysosomal multivitamin transporter 1 (LMVT1), the pyridoxine transport mediated by LMVT1 was driven by cotransport with protons. It was suggested to play a role in supplying pyridoxine from lysosomes into the cytoplasm, suggesting that it may be involved in the excretion and transport of various vitamins including pyridoxine from lysosome in an acidic environment to cytoplasm in a neutral pH environment. In addition, when the substrate recognition of LMVT1 was investigated, it was found that LMVT1 also transports compounds other than vitamins (drugs and bioactive substances). Taken these finding, LMVT1 may be involved in the regulation of pharmacokinetics and various physiological functions.
  • Japan Society for the Promotion of Science：Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Young Scientists (B)
    Date (from‐to) : 2016/04 -2018/03 
    Author : Yasujima Tomoya
     
    Sulfate-conjugated estrogens were transported into cells by various organic anion transporters localized on the cell membrane. Since sulfate-conjugated estrogen itself cannot bind to estrogen receptor, sulfate conjugation is removed by steroid sulfatase (STS) in the cell. However, since STS has an active site inside the endoplasmic reticulum membrane, it is necessary to transport sulfate conjugate into the endoplasmic reticulum to exert its physiological activity. We succeeded in identifying the steroid sulfate transporter 1 (SST1) which plays a role in regulating estrogen concentration. It was found that thyroid hormones inhibited the function of SST1, they possibly control the function of SST1.

Committee Membership

  • 2023/06 - Today   THE JAPAN TRANSPORTER RESEARCH ASSOCIATION

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