TOMIDA Seita

Researcher Information

Degree

• Doctor of Agriculture（2025/03 Gifu University）

Research funding number

• 31018881

J-Global ID

• 202501003520358562

Academic & Professional Experience

• 2025/04 - Today  Nagoya City UniversityGraduate School of Pharmaceutical Sciences Multilevel BiofunctionalAssistant professor
• 2022/04 - 2025/03  Japan Society for the Promotion of ScienceResearch Fellow (DC1)
• 2020/06 - 2022/03  Gifu UniversityResearch Supporter

Education

• 2022/04 - 2025/03  Gifu University  The United Graduate School of Agricultural Science
• 2020/06 - 2025/03  Nagoya University  WISE Program  Convolution of Informatics and Biomedical Sciences on Glocal Alliances, CIBoG
• 2020/04 - 2022/03  Gifu University  Graduate School of Natural Science and Technology
• 2016/04 - 2020/03  Gifu University  Faculty of Applied Biological Sciences  Molecular Life Science

Published Papers

• Signal peptide peptidase- and SPP-like 3-dependent shedding of α1,6-fucosyltransferase differentially affects core fucosylation.

  Seita Tomida; Rebeca Kawahara; Kristina Mae Bienes; Yuko Tokoro; Takahiro Yamasaki; Yasuhiko Kizuka

  The Journal of biological chemistry 302 (3) 111209 - 111209 2026/01 [Refereed]
  
• Activity of α 1,6-fucosyltransferase (FUT8) is reduced by depletion of oligosaccharyltransferase subunits

  Seita Tomida; Takahiro Yamasaki; Daisuke Kohda; Yasuhiko Kizuka

  Glycobiology Oxford University Press (OUP) 36 (1) 2025/12 [Refereed]
  
• Distinctive domains and activity regulation of core fucosylation enzyme FUT8

  Seita Tomida; Masamichi Nagae; Yasuhiko Kizuka

  Biochimica et Biophysica Acta - General Subjects 1868 (4) 0304-4165 2024/04 [Refereed]
  
• The stem region of α1,6-fucosyltransferase FUT8 is required for multimer formation but not catalytic activity

  Seita Tomida; Masamichi Nagae; Yasuhiko Kizuka

  Journal of Biological Chemistry 298 (12) 0021-9258 2022/12 [Refereed]
  
• ER entry pathway and glycosylation of GPI-anchored proteins are determined by N-terminal signal sequence and C-terminal GPI-attachment sequence

  Tetsuya Hirata; Jing Yang; Seita Tomida; Yuko Tokoro; Taroh Kinoshita; Morihisa Fujita; Yasuhiko Kizuka

  Journal of Biological Chemistry 298 (10) 0021-9258 2022/10 [Refereed]
  
• The SH3 domain in the fucosyltransferase FUT8 controls FUT8 activity and localization and is essential for core fucosylation

  Seita Tomida; Misaki Takata; Tetsuya Hirata; Masamichi Nagae; Miyako Nakano; Yasuhiko Kizuka

  Journal of Biological Chemistry 295 (23) 7992 - 8004 0021-9258 2020/04 [Refereed]
  

MISC

• Regulatory Mechanisms of FUT8 Activity and Expression in Cells

  富田晟太  Trends in Glycoscience and Glycotechnology (Web)  38-  (222)  2026
• Elucidation of regulatory regulatory mechanism and significance of secretion of fucosyltransferase FUT8

  富田晟太; 木塚康彦; 木塚康彦  日本糖質学会年会要旨集  43rd-  2024
• タンパク質上の多様なN型糖鎖を形づくる糖転移酵素の活性制御機構

  富田晟太; 木塚康彦  ファルマシア(Web)  60-  (9)  2024
• Analysis of regulation mechanisms of activity of fucosyltransferase FUT8

  富田晟太; 長江雅倫; 木塚康彦; 木塚康彦  日本糖質学会年会要旨集  42nd-  2023
• Stem領域によるフコース転移酵素FUT8の多量体形成の制御

  富田晟太; 長江雅倫; 木塚康彦; 木塚康彦  日本生化学会大会(Web)  95th-  2022
• Roles of OST in regulation of FUT8 functions

  富田晟太; 平田哲也; 木塚康彦; 木塚康彦  日本糖質学会年会要旨集  40th-  2021
• FUT8の多量体形成と安定性へのstem領域の寄与

  富田晟太; 平田哲也; 木塚康彦; 木塚康彦  日本生化学会大会(Web)  94th-  2021
• The SH3 domain in the fucosyltransferase FUT8 controls FUT8 activity and is essential for core fucosylation

  富田晟太; 高田実咲; 平田哲也; 平田哲也; 長江雅倫; 中の三弥子; 木塚康彦; 木塚康彦  日本糖質学会年会要旨集  39th-  2020
• FUT8にユニークなSH3ドメインの機能解明

  富田晟太; 高田実咲; 平田哲也; 長江雅倫; 中の三弥子; 木塚康彦; 木塚康彦  日本生化学会大会(Web)  93rd-  2020
• FUT8 SH3ドメインの機能解析

  富田晟太; 平田哲也; 長江雅倫; 木塚康彦; 木塚康彦  日本糖質学会年会要旨集  38th-  2019
• 大腸菌を用いた尿酸の分解

  石丸海里; 小倉早紀; 鈴木菜摘; 丸山春花; 富田晟太; 丹羽諒; 宮下広大  日本遺伝学会大会プログラム・予稿集  88th-  2016

Research Grants & Projects

• コアフコース合成酵素FUT8の新規機能制御メカニズムの解明

  日本学術振興会：科学研究費助成事業

  Date (from‐to) : 2023/03 -2025/03 

  Author : 富田 晟太

   

  本研究では、糖転移酵素FUT8の機能制御メカニズムの解明を目的とし、特にオリゴ糖転移酵素(Oligosaccharyltransferase: OST)サブユニットによりFUT8の機能が制御される分子メカニズムに着目している。令和4年度で、OSTの12種類あるサブユニットのうちSTT3A、STT3B、KCP2、RPN1、OST48がFUT8と結合することが明らかになり、RPN1とRPN2がFUT8の酵素活性を正に制御することが明らかになったことを踏まえて、令和5年度ではNative-PAGEによってそれらサブユニットとFUT8との複合体形成を調べた。その結果、FUT8の複合体がOSTの複合体とほぼ同じ分子量に確認され、STT3AのノックアウトによってFUT8の複合体が減少することが分かった。また、STT3AとSTT3BのノックアウトによってRPN1は低分子量の分子種が確認され、この分子種がFUT8のノックアウトでも検出された。この結果から、現在FUT8がOSTの複合体形成や活性に与える影響を検討している。さらに、それぞれのOSTサブユニットの局在を免疫染色によって調べたところ、OST48やTMEM258などの一部のサブユニットがER以外の局在を示すことが分かった。また、これに派生する研究として、FUT8の切断、分泌について解析を行なっており、FUT8の分泌にはSPP、SPPL3が重要であることを明らかにした。

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